ATPase - ATPase

A general term for enzymes that catalyze the hydrolysis of ATP (adenosine triphosphate) to produce ADP (adenosine diphosphate) and inorganic phosphate. The bonds between the three phosphates in ATP are phosphate anhydride bonds, and hydrolysis releases 7 to 10 kilocalories of free energy per mole. In simple hydrolysis, this energy is simply dissipated as heat, but ATPase converts this energy into other work.

ATPases are divided into several major groups. P-type ATPases are found in biological membranes and actively transport ions using the energy of ATP hydrolysis. For example, Ca2 ⁺ -ATPases are found in the endoplasmic reticulum membrane of muscles, and when Ca2 ⁺ is released, they recover Ca2 ⁺ from contracted muscle fibers into the endoplasmic reticulum, causing the muscle to relax. Na ⁺ , K ⁺ -ATPases are widely found in animal cell membranes, and expel Na ⁺ from the cell and take K ⁺ into the cell. H ⁺ , K ⁺ -ATPases in the stomach wall secrete H ⁺ and keep the stomach acidic. A group of ATPases called ABC transporters also exist in membranes, and, for example, expel foreign substances from cells. Anticancer drugs are also expelled by this type of ATPase from cancer cells, which is one of the causes of drug-resistant cancer malignancy.

There are also ATPases that change the structure of proteins and nucleic acids in living organisms. The AAA-ATPases use the energy of ATP hydrolysis to break down the three-dimensional structure of proteins into a single string. The string-like protein is then pushed into a small hole in a membrane transporter and transported across the membrane, or sent into a protein-degrading enzyme (protease) with a narrow opening for degradation. Many of the proteins collectively known as molecular chaperones that help proteins fold are ATPases. For example, a molecule called chaperonin has a cage-like structure, and uses the energy of ATP hydrolysis to trap denatured proteins that have lost their three-dimensional structure in the cage, allowing them to form a three-dimensional structure. Inside the cage, there is no risk of denatured proteins coagulating with each other, since there is no contact with other denatured proteins. Therefore, the trapped proteins can safely form a three-dimensional structure. In addition, molecular chaperones have been discovered that can return aggregated proteins to a water-soluble form and restore their activity, and these are also ATPases. There are also ATPases that modify the structure of deoxyribonucleic acid (DNA), such as the RecA ATPase, which is known to modify DNA to take on the structures required for genetic recombination.

There are also ATPases that cause movement. The most well-known example is myosin in muscles. Myosin causes muscle contraction by sliding on actin filaments with the energy of ATP hydrolysis. Kinesin, which transports vesicles along microtubules in cells, and dynein, which causes flagellar movement, are also ATPases. All enzymes catalyze the forward reaction and the reverse reaction. Therefore, ATPase should be able to catalyze ATP synthesis at the same time. However, the only enzyme that actually synthesizes ATP in living organisms is an enzyme called F ₀ F ₁ -ATPase. This enzyme, also called ATP synthase (ligase), exists in the inner membrane of mitochondria in cells, and synthesizes ATP with the energy of H ⁺ that flows in according to the H ⁺ potential gradient created inside and outside active mitochondria (oxidative phosphorylation). This ATP synthase exists in all cells, including bacteria, and it is this enzyme that synthesizes ATP by photophosphorylation. ATP synthase is a motor enzyme in which the central part of the molecule rotates, and is known to be the smallest motor on earth, whether artificial or natural.

[Kensuke Yoshida]

"Bioenergetics - The Biology of ATP" edited by Nakao Makoto (1986, Society Publishing Center)" ▽ "Frontiers of Biophysics - Proteins, Muscle Contraction, Brain and Nerves" edited by the Physical Society of Japan (1989, Baifukan)" ▽ "Protein Engineering" edited by Miura Kinichiro (1990, Tokyo Kagaku Dojin)" ▽ "Functional Structure of Proteins" edited by Miura Kinichiro et al. (1990, Maruzen)" ▽ "Fundamentals of Life Science 6: Molecular Elements and Molecular Machines of Biomembranes" edited by the Biophysical Society of Japan (1990, Society Publishing Center)" ▽ "Biomembrane Engineering" edited by Futatsumitsu (1991, Maruzen)" ▽ "Pumps and Transporters" edited by Hirata Hajime and Mogi Tatsushi (2000, Kyoritsu Shuppan)" ▽ "Energy Devices of Biomembranes" edited by Yoshida Kensuke and Mogi Tatsushi (2000, Kyoritsu Shuppan)

Source: Shogakukan Encyclopedia Nipponica About Encyclopedia Nipponica Information | Legend

ATP（アデノシン三リン酸）を加水分解してADP（アデノシン二リン酸）と無機リン酸を生じる反応を触媒する酵素の総称。ATPに含まれる三つのリン酸どうしの結合はリン酸無水物結合であり、加水分解により1モル当り7～10キロカロリーの自由エネルギーが放出される。単なる加水分解では、このエネルギーは熱になって散逸するだけであるが、ATPアーゼは、このエネルギーを他の仕事に変えている。

　ATPアーゼは、いくつかの大きなグループに分けられる。P-タイプのATPアーゼは、生体膜に存在していて、ATPの加水分解のエネルギーでイオンの能動的な輸送を行っている。たとえば、Ca²⁺-ATPアーゼは、筋肉の小胞体膜にあり、Ca²⁺放出によって収縮した筋線維からCa²⁺を小胞体の中に回収し、筋肉を弛緩(しかん)させる。Na⁺, K⁺-ATPアーゼは動物の細胞膜に広く存在し、Na⁺を細胞の外に排出し、K⁺を細胞の中に取り込んでいる。胃壁にあるH⁺, K⁺-ATPアーゼは、H⁺を分泌し、胃の中を酸性に保つ。ABC輸送体という名称でよばれるATPアーゼのグループもやはり膜に存在し、たとえば細胞の中の異物の排出を行っている。抗癌(こうがん)剤も癌細胞のこの種のATPアーゼによって排出されてしまい、薬剤耐性の癌の悪性化の一つの原因となっている。

　生体の中のタンパク質や核酸の構造を変える役割をもつATPアーゼもある。AAA-ATPアーゼと総称されるものは、ATPの加水分解のエネルギーでタンパク質の立体的な構造を崩して1本の紐(ひも)のようにしてしまう。そうしてひも状タンパク質は、膜にある輸送体の中の細い穴に押し込まれて膜を横切って輸送されたり、あるいは、狭い入り口をもつタンパク質分解酵素（プロテアーゼ）の中に送り込まれて分解される。また、タンパク質の折れたたみを助ける分子シャペロンと総称されるタンパク質の多くはATPアーゼである。たとえば、シャペロニンという分子はかご状の構造であり、ATPの加水分解のエネルギーで、変性して立体構造の壊れたタンパク質をかごの中に閉じ込めて、そこで立体構造を形成させる。かごの中は、他の変性タンパク質と接触することがないので変性タンパク質どうしが凝集する危険性がない。したがって、閉じ込められたタンパク質は安全に立体構造を形成することができる。また、凝集してしまったタンパク質をふたたび水に溶ける形に戻し、活性も回復させる分子シャペロンが発見されているが、これもATPアーゼである。また、デオキシリボ核酸（DNA）の構造を変えるATPアーゼもある。たとえば、RecAというATPアーゼは、遺伝子の組み換えに必要な構造をDNAにとらせることで知られている。

　運動を引き起こすATPアーゼもある。もっともよく知られているのは、筋肉のミオシンである。ミオシンはATPの加水分解のエネルギーでアクチン線維の上をすべることによって筋肉の収縮をもたらす。細胞の中で微小管にそって小胞などの輸送を行うキネシン、あるいは鞭毛(べんもう)の運動を引き起こすダイニンもATPアーゼである。すべての酵素は正反応を触媒すれば、かならず逆反応も触媒する。したがって、ATPアーゼは同時にATP合成も触媒できるはずである。しかし、生体内で実際にATPを合成しているのは、F₀F₁-ATPアーゼとよばれる酵素だけである。この酵素は、ATP合成酵素（リガーゼ）ともよばれ、細胞の中のミトコンドリアの内膜に存在し、活動するミトコンドリアの内外にできているH⁺のポテンシャル勾配にしたがって流れ込むH⁺のエネルギーでATPを合成している（酸化的リン酸化）。このATP合成酵素は、細菌を含めてあらゆる細胞に存在し、また光リン酸化でATPを合成しているのもこの酵素である。ATP合成酵素は、分子の中央部分が回転するモーター酵素であり、人工あるいは天然を問わず地上最小のモーターとして知られている。

［吉田賢右］

『中尾真編『バイオエナジェティクス――ATPの生物学』（1986・学会出版センター）』▽『日本物理学会編『生物物理のフロンティア――蛋白質　筋収縮　脳・神経』（1989・培風館）』▽『三浦謹一郎編『プロテインエンジニアリング』（1990・東京化学同人）』▽『三浦謹一郎ほか編『蛋白質の機能構造』（1990・丸善）』▽『日本生物物理学会編『生命科学の基礎6　生体膜の分子素子・分子機械』（1990・学会出版センター）』▽『二井将光編『生体膜工学』（1991・丸善）』▽『平田肇・茂木立志編『ポンプとランスポーター』（2000・共立出版）』▽『吉田賢右・茂木立志編『生体膜のエネルギー装置』（2000・共立出版）』

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)日本大百科全書(ニッポニカ)について　情報 | 凡例