Amylase - Amylase (English spelling)

Japanese: アミラーゼ - あみらーぜ（英語表記）amylase

A general term for enzymes that hydrolyze polysaccharides (glucans) whose constituent sugars are glucose, such as starch and glycogen. They are classified into three types based on their mode of action: α (alpha)-amylase, β (beta)-amylase, and glucoamylase. When starch is warmed with saliva, it no longer shows an iodine starch reaction, due to the action of amylase (ptyalin) in saliva. One liter of saliva contains about 0.4 grams of amylase. Amylase in saliva and pancreatic juice hydrolyzes starch to produce maltose, so it is essential for digestion. Amylase is widely distributed in nature, not only in higher animals but also in higher plants, mold, and bacteria. Aspergillus oryzae secretes a large amount of amylase into the culture solution. Takamine Jokichi noticed this and created a digestive agent called Takadiastase. The Japanese Pharmacopoeia name for amylase is diastase. It is mainly made from malt. Also, the amylase of certain molds can almost completely hydrolyze starch into glucose, so it is used to produce glucose. In Japan, almost all glucose is produced by this method.

Amylase is one of the enzymes that has been studied for the longest time, with a report in 1811 that wheat extracts could break down starch, and amylase in saliva and malt discovered in the 1830s. Like other enzymes, amylase is a protein, but it exists in pancreatic juice or mold culture fluid mixed with a large amount of other proteins, so efforts to extract amylase in its pure form continued for a long time. From the 1940s to the 1950s, separation and precipitation with acetone was successful, making it possible to extract various types of amylase as crystals.

Amylase crystals are small and look just like powdered silk thread to the naked eye, but under a microscope, β-amylase from barley malt is tetragonal, while soybean β-amylase is hexagonal, creating beautiful, neat crystals. The properties of purified amylase as a protein molecule have been studied in detail. For example, salivary amylase is a spherical molecule with a molecular weight of 50,000 and contains calcium ions. If this ion is removed, the amylase activity is significantly weakened.

[Takashi Muramatsu]

α-Amylase

It irregularly cuts the glucose chains of starch and glycogen from the inside. Therefore, from the beginning of the reaction, the polysaccharides rapidly become smaller molecules and no longer show the starch-iodine reaction. As the reaction progresses, the glucose chains become shorter and shorter, and at the end of the reaction, maltose becomes the main component. This enzyme acts only on the α-1,4-bonds of glucose. Since amylose in starch only has α-1,4-bonds, it is completely decomposed by α-amylase. However, amylopectin and glycogen in starch also contain α-1,6-bonds, so there remains a portion that is not decomposed by α-amylase. This is called limit dextrin. Amylase in saliva and pancreatic juice is a typical example of α-amylase. α-amylase is also present in malt, mold, bacteria, etc.

[Takashi Muramatsu]

β-amylase

It is an enzyme that hydrolyzes glucose chains in starch and glycogen in order from the end to produce maltose. Even if the reaction proceeds considerably, a long chain of sugar remains, so the iodine starch reaction does not disappear rapidly. Like α-amylase, it does not act on α-1,6-bonds. It is found in higher plants such as sweet potato, wheat, soybean, and malt.

[Takashi Muramatsu]

Glucoamylase

Also known as amyloglucosidase. It is an enzyme that hydrolyzes glucose chains in starch and glycogen in order from the end to release glucose. It often acts on α-1,6-bonds as well. It is secreted into the culture medium by various filamentous fungi.

[Takashi Muramatsu]

Food

Amylase is an enzyme found widely in animals, plants, and microorganisms, and is widely used in food manufacturing. More than 75% of the enzymes used in food manufacturing are amylases. α-amylase, also known as liquefying amylase, is an enzyme that acts on starch to produce dextrin and oligosaccharides, and plays a major role in starch decomposition. It is found in saliva, pancreatic juice, malt, and filamentous fungi, and the one in saliva is called ptyalin, and the one in pancreatic juice is called amylopsin. Amylase from filamentous fungi is used in the food industry. β-amylase is an enzyme that acts on starch, glycogen, dextrin, etc., decomposing only α-1,4-bonds and producing maltose (malt sugar) consisting of two glucose units. It is found in large quantities in barley, wheat, soybeans, sweet potatoes, etc., and is also called a saccharifying enzyme. Glucoamylase is also called γ (gamma)-amylase, but unlike β-amylase, it produces glucose and is found in abundance in filamentous fungi, and is used to produce glucose.

[Miyazaki Motoyoshi]

Source: Shogakukan Encyclopedia Nipponica About Encyclopedia Nipponica Information | Legend

Japanese:

デンプンやグリコーゲンなど、グルコースを構成糖とする多糖（グルカン）を加水分解する酵素の総称。作用様式からα(アルファ)-アミラーゼ、β(ベータ)-アミラーゼ、グルコアミラーゼの3種に分類される。デンプンを唾液(だえき)とともに温めておくとヨードデンプン反応を示さなくなるのは、唾液中のアミラーゼ（プチアリン）の働きによる。唾液1リットル中には約0.4グラムのアミラーゼが含まれている。唾液や膵液(すいえき)中のアミラーゼはデンプンを加水分解してマルトースを生ずるので、消化作用に欠くことができない。アミラーゼは高等動物ばかりでなく、高等植物、カビ、細菌など自然界に広く分布している。コウジカビは培養液に多量のアミラーゼを分泌する。高峰譲吉はこれに着目してタカジアスターゼとよばれる消化剤をつくった。アミラーゼの日本薬局方名はジアスターゼである。これはおもに麦芽からつくられる。また、ある種のカビのアミラーゼは、デンプンをほとんど完全に加水分解してブドウ糖（グルコース）にしてしまうので、ブドウ糖の製造に利用されている。日本ではほとんどすべてこの方法によってブドウ糖が製造されている。

　アミラーゼはもっとも古くから研究されてきた酵素の一つで、1811年にはコムギの抽出液がデンプンを分解するという報告がされており、1830年代に唾液や麦芽のアミラーゼが発見された。アミラーゼは他の酵素と同様にタンパク質であるが、膵液中にせよ、カビの培養液中にせよ、他の種類の多量のタンパク質と混じって存在しているので、アミラーゼだけを純粋に取り出す努力が長い間続けられた。1940年代から1950年代にかけてアセトンによる分別沈殿などが成功し、各種のアミラーゼを結晶として取り出すことができるようになった。

　アミラーゼの結晶は小さく、肉眼では絹糸を粉にしたようにしか見えないが、顕微鏡で見ると、オオムギ麦芽からのβ-アミラーゼは四角形、ダイズのβ-アミラーゼは六方晶系と整った美しい結晶である。精製されたアミラーゼのタンパク質分子としての性質は詳しく調べられている。たとえば、唾液のアミラーゼは分子量が5万の球状の分子で、カルシウムイオンを含んでいる。このイオンを取り除くと、アミラーゼ活性が著しく弱くなってしまう。

［村松　喬］

α-アミラーゼ

デンプンやグリコーゲンなどのグルコース鎖を内側から不規則に切断する。したがって、反応の初期から多糖は急速に低分子化し、ヨードデンプン反応を示さなくなる。グルコース鎖は反応が進むにつれて次々と短くなり、反応終期にはマルトースが主成分となる。この酵素はグルコースのα-1・4-結合にだけ作用する。デンプン中のアミロースはα-1・4-結合しかもたないので、α-アミラーゼによって完全に分解される。しかし、デンプン中のアミロペクチンやグリコーゲンにはα-1・6-結合も含まれているので、α-アミラーゼによって分解されない部分が残る。これを限界デキストリンという。唾液や膵液のアミラーゼは、α-アミラーゼの典型である。なお、α-アミラーゼは麦芽、カビ、細菌などにも存在する。

［村松　喬］

β-アミラーゼ

デンプンやグリコーゲンなどのグルコース鎖を端から順番に加水分解してマルトースを生ずる酵素である。反応がかなり進んでも糖の長い鎖が残るので、ヨードデンプン反応が急速に消失することはない。α-アミラーゼと同様、α-1・6-結合には作用しない。サツマイモ、コムギ、ダイズ、麦芽などの高等植物に存在する。

［村松　喬］

グルコアミラーゼ

アミログルコシダーゼともいう。デンプンやグリコーゲンなどのグルコース鎖を端から順番に加水分解してグルコースを遊離していく酵素である。α-1・6-結合にも作用する場合が多い。各種の糸状菌が培養液中に分泌する。

［村松　喬］

食品

アミラーゼは動物、植物、微生物に広く分布している酵素で、食品製造における利用も盛んである。食品製造に利用される酵素の75％以上はアミラーゼである。α-アミラーゼは液化アミラーゼともいい、デンプンに作用してデキストリン、オリゴ糖を生成する酵素で、デンプン分解の主役をなすものである。唾液(だえき)、膵液(すいえき)、麦芽(ばくが)、糸状菌などに存在し、唾液中のものをプチアリン、膵液中のものをアミロプシンという。糸状菌のアミラーゼは食品工業において用いられる。β-アミラーゼはデンプン、グリコーゲン、デキストリンなどに作用して、α-1・4-結合のみを分解し、グルコース2個からなるマルトース（麦芽糖）を生成する酵素である。オオムギ、コムギ、ダイズ、サツマイモなどに多く存在し、糖化酵素ともよばれる。グルコアミラーゼはγ(ガンマ)-アミラーゼともいわれるが、β-アミラーゼと異なりグルコースを生成すること、糸状菌に多いことが特徴で、ブドウ糖製造に利用されている。

［宮崎基嘉］

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)日本大百科全書(ニッポニカ)について　情報 | 凡例

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