Transferase

A general term for enzymes that catalyze the reaction of transferring a certain group between two substrates, also known as transferase. Depending on the type of group transferred from one substrate (donor) to the other substrate (acceptor), they are classified as follows:

(1) Methyl groups, carboxy groups, and other _C1 groups (transmethylase, transcarboxylase); (2) aldehyde groups, ketone groups (transketolase, transaldolase); (3) acyl groups, aminoacyl groups (choline acetyltransferase); (4) glucosyl groups (α-glucan phosphorylase); (5) alkyl groups other than methyl groups or related groups (dimethylallyltransferase); (6) nitrogen-containing groups (transaminases (aminotransferases)); (7) phosphate-containing groups (hexokinase, creatine kinase, phosphoglucomutase, ribonuclease, protein kinase); (8) sulfur-containing groups (amine sulfotransferase); and (9) selenium-containing groups (selenocysteine ​​synthase).

Among them, transaminases, which catalyze transamination reactions, are important transferases that act on almost all amino acids, and cause a reaction in which the amino group of one amino acid (donor amino acid) is transferred to the carbon skeleton of another amino acid (product amino acid). Soviet biochemist A. E. Braunshteyn (1902-1986) and others discovered that in the presence of homogenates (cell fragments) of animal tissues, aspartic acid or alanine donates its amino group to α-ketoglutaric acid to produce glutamic acid.

Aspartate aminotransferase is also called glutamate oxaloacetate transferase (GOT) and alanine aminotransferase is also called glutamate pyruvate transferase (GPT), and the activity of these enzymes in serum increases significantly in patients with liver or heart disease. For this reason, GOT and GPT activity are often used to diagnose liver and heart diseases, and are also important in terms of clinical testing.

All transaminases require pyridoxal phosphate or pyridoxamine phosphate as a coenzyme. The metabolic role of transamination is crucial, as it involves the biosynthesis and degradation of amino acids, the link between carbohydrate and amino acid metabolism, and the synthesis of some specialized compounds such as urea and gamma-aminobutyric acid. In addition, the transferases of the pentose phosphate cycle, transketolase and transaldolase, are important because they are involved in the rearrangement of carbon skeletons in carbohydrate metabolism.

The reaction catalyzed by transketolase is the transfer of a ketol residue from a ketose donor to an aldose acceptor aldehyde. Transketolase requires thiamine pyrophosphate and a divalent metal cation such as magnesium ion as essential cofactors.

The reaction catalyzed by transaldolase is the transfer of the dihydroxyacetone moiety of fructose-6-phosphate or sedoheptulose-7-phosphate to an appropriate acceptor aldose. This enzyme does not require a coenzyme. In addition, the protein kinase family, which is a type of kinase that transfers phosphate groups, is important because it is involved in signal transduction.

[Michiko Iijima]

"Enzyme Handbook, 3rd Edition (2008, Asakura Publishing)" edited by Tatsuhiko Yagi et al.

Source: Shogakukan Encyclopedia Nipponica About Encyclopedia Nipponica Information | Legend

ある基を二つの基質間で転移させる反応を触媒する酵素の総称で、トランスフェラーゼともいう。基質の一方（供与体）から他の基質（受容体）に転移される基の種類によって、次のように分類される。

　(1)メチル基、カルボキシ基（カルボキシル基）などC₁の基　トランスメチラーゼ、トランスカルボキシラーゼ、(2)アルデヒド基、ケトン基　トランスケトラーゼ、トランスアルドラーゼ、(3)アシル基、アミノアシル基　コリンアセチルトランスフェラーゼ、(4)グルコシル基　α(アルファ)-グルカンフォスフォリラーゼ、(5)メチル基以外のアルキル基またはこれに関係のある基　ジメチルアリルトランスフェラーゼ、(6)窒素を含む基　トランスアミナーゼ（アミノトランスフェラーゼ）、(7)リン酸を含む基　ヘキソキナーゼ、クレアチンキナーゼ、フォスフォグルコムターゼ、リボヌクレアーゼ、プロテインキナーゼ、(8)硫黄(いおう)を含む基　アミンスルフォトランスフェラーゼ、(9)セレンを含む基　セレノシステインシンターゼ、などの基を転移するものがある。

　なかでも、アミノ転移反応を触媒するトランスアミナーゼは、ほとんどすべてのアミノ酸に作用する重要な転移酵素であり、一つのアミノ酸（供与体アミノ酸）のアミノ基が他のアミノ酸（生成アミノ酸）の炭素骨格に転移する反応をおこす。動物組織のホモジェネート（細胞破砕物）の存在により、アスパラギン酸あるいはアラニンはそのアミノ基をα-ケトグルタル酸に与えグルタミン酸を生成することが、ソ連の生化学者ブラウンシテインА．Е．Браунштейн／A. E. Braunshteyn（1902―1986）らによって発見された。

　また、アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼはグルタミン酸オキサロ酢酸トランスフェラーゼ（略称GOT）、アラニンアミノトランスフェラーゼはグルタミン酸ピルビン酸トランスフェラーゼ（略称GPT）ともよばれ、肝疾患や心疾患のある場合には血清中のこれらの酵素活性が著しく上昇する。このためGOTおよびGPT活性は肝疾患や心疾患の診断によく用いられ、臨床検査の面からも重要である。

　すべてのトランスアミナーゼは、ピリドキサールリン酸あるいはピリドキサミンリン酸を補酵素として必要とする。アミノ転移の代謝的役割は、アミノ酸の生合成および分解、炭水化物代謝とアミノ酸代謝との間の連結、および尿素やγ(ガンマ)-アミノ酪酸などいくつかの特殊な化合物の合成などがあり、きわめて重要である。このほか、ペントースリン酸回路の転移酵素であるトランスケトラーゼとトランスアルドラーゼは、炭水化物代謝における炭素骨格の再編成に関与しており、重要である。

　トランスケトラーゼが触媒する反応は、ケトール供与体であるケトースから受容体アルデヒドであるアルドースへのケトール残基の転移である。トランスケトラーゼは必須(ひっす)補因子としてチアミンピロリン酸とマグネシウムイオンなどの二価金属カチオン（陽イオン）を必要とする。

　トランスアルドラーゼの触媒する反応は、フルクトース-6-リン酸やセドヘプツロース-7-リン酸のジヒドロキシアセトン部分を、適当な受容体アルドースへ転移する反応である。この酵素は補酵素を必要としない。また、リン酸基を転移するキナーゼの一種であるプロテインキナーゼ群は情報伝達に関与していて重要である。

［飯島道子］

『八木達彦他編『酵素ハンドブック』第3版（2008・朝倉書店）』

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)日本大百科全書(ニッポニカ)について　情報 | 凡例