Transaminase - Transaminase

Its official name is aminotransferase. It is a general term for enzymes that convert amino acids into 2-oxoacids (also called ketoacids or ketone acids) R-CO-COOH by deamination, and transfer the amino group to another ketoacid to convert it into an amino acid. It is widely distributed in animals, plants, and microorganisms, and plays an important role in amino acid metabolism. In mammals and chickens, there are two types, one in the mitochondria and one in the cytoplasm, both of which have a molecular weight of about 97,000 and consist of two subunits. It has two pyridoxal phosphates as coenzymes, and during the reaction, the amino group binds to the coenzymes to become pyridoxamine phosphate. There are specific enzymes for each amino acid or group of amino acids, and as of 1992, more than 75 enzymes have been registered (according to the Enzyme Nomenclature published by the International Union of Biochemistry (IUBMB). Since the equilibrium constant of the reaction is close to 1 and most reactions are reversible, it plays a multifaceted role in amino acid metabolism.

GOT (glutamic oxaloacetic transaminase, or aspartate aminotransferase) and GPT (glutamic pyruvic transaminase, or alanine aminotransferase) are considered indicators of liver function and are used to diagnose hepatitis and myocardial infarction. The amino acid sequence of GOT was determined in 1973. It consists of 412 amino acids, and the coenzyme is bound to the 258th lysine by forming a Schiff base. Since the equilibrium constant of the reaction is close to 1, the reaction is almost reversible. The crystal structure of the hexamer of glutamic aminotransferase from Escherichia coli was determined in 2003 at a resolution of 1.82 angstroms (Å).

[Koji Nomura]

"Protein Engineering" edited by Kin'ichiro Miura (1990, Tokyo Kagaku Dojin) " ▽ "Molecular Biology Series 6: Structural Biology" edited by Kin'ichiro Miura (1998, Asakura Shoten)

Source: Shogakukan Encyclopedia Nipponica About Encyclopedia Nipponica Information | Legend

正式にはアミノトランスフェラーゼaminotransferase（アミノ基転移酵素）という。アミノ酸を脱アミノ反応により2-オキソ酸（ケト酸、ケトン酸ともいう）R-CO-COOHにし、とれたアミノ基を別のケト酸に転移してアミノ酸にする反応を進める酵素の総称である。動物、植物、微生物に広く分布し、アミノ酸代謝に重要な役割を果たしている。哺乳(ほにゅう)類やニワトリでは、ミトコンドリアにあるものと細胞質にあるものの2種があり、どちらも分子量約9万7000で、二つのサブユニットからなる。補酵素としてピリドキサールリン酸を2個もち、反応の過程でアミノ基は補酵素に結合してピリドキサミンリン酸になる。個々のアミノ酸あるいは一群のアミノ酸に対して特定の酵素があり、1992年の段階で75以上の酵素が登録されている（国際生化学連合＝IUBMB発行の『酵素命名法』Enzyme Nomenclatureによる）。反応の平衡定数が1に近く、ほとんどの反応が可逆であるため、アミノ酸代謝に多面的な働きをする。

　GOT（グルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ、またはアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ）やGPT（グルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼ、またはアラニンアミノトランスフェラーゼ）は肝機能の指標とされ、肝炎や心筋梗塞(こうそく)の診断に使われている。GOTのアミノ酸配列は1973年に決定された。アミノ酸412個からなり、補酵素は258番目のリジンとシッフ塩基をつくって結合している。反応の平衡定数が1に近いので、反応はほとんど可逆である。大腸菌のグルタミン酸アミノトランスフェラーゼは、2003年1.82オングストローム（Å）解像度で6量体の結晶構造が決定された。

［野村晃司］

『三浦謹一郎編『プロテインエンジニアリング』（1990・東京化学同人）』▽『三浦謹一郎編『シリーズ分子生物学6　構造生物学』（1998・朝倉書店）』

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)日本大百科全書(ニッポニカ)について　情報 | 凡例