Casein

Casein is the main component of milk, a phosphoprotein also known as casein. Casein from cow's milk has been studied the most, and although casein from human and sheep's milk is known to have similar properties, this article will mainly discuss casein from cow's milk.

Casein accounts for about 3% of milk and about 80% of all proteins in milk. When milk is added with acid to make the pH 4.6, it reaches its isoelectric point, becomes insoluble in water, and precipitates, making it easy to separate. The casein obtained in this way is not a homogenous protein, but a mixture of many different proteins. In the 1930s, it was already separated into three components by electrophoresis, called α (alpha)-casein (70% of all casein), β (beta)-casein (27%), and γ (gamma)-casein (3%). It was later revealed that α-casein is further composed of several components, including κ (kappa)-casein (also called αz-casein, 15%) and αs-casein. However, the fractionation method for casein has not yet been established, and it is possible that new components will be discovered. The chemical composition of casein is characterized by the fact that it contains about 1% phosphorus and about 1% sugar in addition to amino acids. The molecular weight of α-casein is 25,000 to 27,000, and that of β-casein is 17,000 to 20,000. These protein components contained in casein have the property of easily adhering to each other, so they exist as aggregates of many protein molecules.

Milk has the property of coagulating when it is subjected to the action of the proteolytic enzyme rennin (chymosin) contained in the gastric juice of calves. This milk coagulation has biological significance in that it allows milk to remain in the stomach for a long time, making it easier for digestive enzymes to act on it. Milk coagulated with rennin is called rennet casein, and cheese is made by fermenting and otherwise processing it. It is believed that κ-casein plays an important role in the coagulation of milk by the action of rennin. Rennin acts on κ-casein to release a peptide with a molecular weight of about 8000 that contains sugar. It is believed that this changes the properties of the complex made up of each component of casein, making it insoluble. Calcium ions are necessary for coagulation to occur.

Human milk contains about 1% casein, which accounts for about 50% of the total protein, and is higher in lactalbumin than cow's milk.

Casein is used in nutritional supplements, emulsifiers, massage creams, etc. Casein plastic, made from casein and formaldehyde, has a luster similar to that of ivory and is easy to process and color, and is used to manufacture imitations of ivory, coral, pearls, etc., as well as buttons and umbrella handles. These uses are based on the advantage that casein can be easily extracted by isoelectric precipitation from milk.

[Kenichi Kasai]

Milk is a nutritionally complete protein containing all the essential amino acids, but in the case of infant formula, the protein, lipids, and trace elements are all adjusted to match the composition of human milk. In addition, curds solidified with rennin (rennet casein) have the property of shrinking and becoming sticky when heated and cut, which is an advantage in cheese production, and is also the reason why cheese in pizza and fondue becomes stringy.

[Kyoji Niinuma]

Source: Shogakukan Encyclopedia Nipponica About Encyclopedia Nipponica Information | Legend

乳汁の主成分で、リンタンパク質に属し、乾酪素ともいう。牛乳のカゼインについてもっともよく研究されており、ヒトやヒツジの乳のカゼインも似た性質をもっていることが知られているが、ここではおもに牛乳のカゼインについて述べる。

　カゼインは牛乳中に約3％含まれ、牛乳に含まれる全タンパク質の約80％を占める。牛乳に酸を加えてpHを4.6にすると等電点に達し、水に不溶となって沈殿するので、容易に分離することができる。こうして得られるカゼインは、均一なタンパク質ではなく、多種類のタンパク質の混合物である。1930年代にはすでに電気泳動によって三つの成分に分けられ、α(アルファ)-カゼイン（全カゼインの70％）、β(ベータ)-カゼイン（27％）、γ(ガンマ)-カゼイン（3％）とよばれていた。その後、α-カゼインはさらにκ(カッパ)-カゼイン（αz-カゼインともいい、15％）、αs-カゼインなどいくつかの成分からなることが明らかになった。しかし、現在でもカゼインの分画法は確立されているとはいえず、さらに新しい成分が発見される可能性もある。カゼインの化学的組成の特徴は、アミノ酸以外に約1％のリンと、約1％の糖を含んでいることである。分子量は、α-カゼインが2万5000～2万7000、β-カゼインが1万7000～2万とされている。カゼインに含まれるこれらのタンパク質成分どうしは、お互いに付着しやすい性質をもつので、多数のタンパク質分子が集合した会合体となって存在する。

　牛乳には、子ウシの胃液に含まれるタンパク質分解酵素レンニン（キモシン）の作用を受けると凝固するという性質がある。この牛乳凝固は、牛乳が胃の中に長時間とどまり、消化酵素の作用を十分に受けるのに都合がよいという生物的意味がある。牛乳をレンニンで凝固させたものをレンネットカゼインとよび、これに発酵その他の加工を施したものがチーズである。牛乳のレンニンの作用による凝固に際しては、κ-カゼインが重要な役割を果たしていると考えられている。レンニンは、κ-カゼインに作用して、そこから糖を含んだ分子量約8000のペプチドを遊離させる。そのことによってカゼインの各成分からなる複合体の性質が変化し、不溶性になると考えられる。なお、凝固がおこるときには、カルシウムイオンが必要である。

　人乳には、カゼインは約1％含まれており、全タンパク質の約50％に相当する。牛乳に比べてラクトアルブミンの含量が多い。

　カゼインは栄養剤、乳化剤、マッサージ用クリームなどに用いられる。なお、カゼインとホルムアルデヒドからつくられるカゼインプラスチックは、象牙(ぞうげ)に似た光沢をもつほか、加工や着色が容易で、象牙、サンゴ、真珠などの模造品をはじめ、ボタンや洋傘の柄(え)などの製造に用いられる。これらの利用法は、カゼインが乳汁の等電点沈殿で簡単に取り出せるという利点によっている。

［笠井献一］

　牛乳はすべての必須アミノ酸(ひっすあみのさん)を含む栄養的にも完全なタンパク質であるが、育児用の調製粉乳の場合は、タンパク質、脂質、微量成分などを、すべて人乳の組成にあわせて成分調整をしている。また、レンニンで凝固したカード（レンネットカゼイン）は、加温・切断によって、収縮・粘着性を帯びる性質があり、それがチーズ製造上の利点になっているが、ピッツァやフォンデュのチーズが糸を引く現象もそれである。

［新沼杏二］

出典　小学館　日本大百科全書(ニッポニカ)日本大百科全書(ニッポニカ)について　情報 | 凡例