Trypsin - Trypsin (English spelling)

A type of protease (protein-degrading enzyme). A type of digestive enzyme present in the pancreatic juice of higher animals. It was named in 1874 by the German physiologist Wilhelm Kühne (1837-1900). Inactive precursor trypsinogen is produced in the pancreas, secreted into the pancreatic juice, and reaches the duodenum, where it is activated by enteropeptidase or trypsin itself to become trypsin. At this time, a peptide consisting of six amino acids at the N-terminus of trypsinogen ( _H2N -Val, Asp, Asp, Asp, Asp, Lys) is released. Trypsin plays an important role in the digestion of proteins in the small intestine. In other words, peptides hydrolyzed by pepsin in the stomach are further hydrolyzed by chymotrypsin and trypsin in the small intestine to become small peptides. These peptides are further acted upon by carboxypeptidases, aminopeptidases, dipeptidases, etc., and are ultimately converted into a mixture of amino acids that are then absorbed.

Trypsin is an endopeptidase that hydrolyzes peptide chains in the middle. It has high substrate specificity and hydrolyzes the carboxyl group of peptides and esters of L-arginine or L-lysine. Its optimum pH is around 8. It is stable at pH 2-3 and can be stored in a cool place for several weeks. At pH 5 or higher, it is inactivated by autolysis and stabilized with calcium ions. It is inhibited by heavy metals, diisopropylfluorophosphate (DFP), and trypsin inhibitors. It is a simple protein, and bovine trypsin is a single-chain polypeptide with a molecular weight of 24,000 and an alkaline protein with an isoelectric point of pH 10.5. It consists of 223 amino acids, and the sequence was determined in 1964 by Canadian biochemist Kenneth Andrew Walsh (1931- ) and others.

It is one of the enzymes that has been most thoroughly studied in terms of its reaction mechanism, and is a serine protease that contains a serine residue in the active center. Histidine residues are also present in the active center. It is purified by acid extraction from bovine pancreas as trypsinogen, fractionation with ammonium sulfate, crystallization at pH 8, and repeated recrystallization.

The pancreas also contains a trypsin inhibitor, which in cattle is a polypeptide consisting of 56 amino acids with a molecular weight of 6155, and inhibits trypsin but does not inhibit chymotrypsin, kallikrein, or urokinase. This substance is also found in grains such as barley, beans such as soybeans, and other foods.

[Chie Furuhata]

Source: Shogakukan Encyclopedia Nipponica About Encyclopedia Nipponica Information | Legend

プロテアーゼ（タンパク分解酵素）の一つ。消化酵素の一つで高等動物の膵液(すいえき)中に存在する。1874年ドイツの生理学者キューネWilhelm Kühne（1837―1900）が命名した。膵臓で不活性の前駆体トリプシノゲンがつくられ、膵液中に分泌されて十二指腸に達し、ここでエンテロペプチダーゼあるいはトリプシン自身によって活性化され、トリプシンとなる。このとき、トリプシノゲンのN末端の6個のアミノ酸からなるペプチド（H₂N-Val・Asp・Asp・Asp・Asp・Lys）が遊離される。トリプシンは小腸でタンパク質の消化に重要な役割を担っている。すなわち、ペプシンにより胃内で加水分解を受けてできたペプチドは、小腸において、さらにキモトリプシンとトリプシンによって加水分解され、小さなペプチドになる。このペプチドは、さらにカルボキシペプチダーゼ、アミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼなどの作用で、最終的にはアミノ酸の混合物となって吸収される。

　トリプシンは、ペプチド鎖の途中を加水分解するエンドペプチダーゼの一つで、基質特異性が高く、L‐アルギニンまたはL‐リジンのペプチド、エステルのカルボキシ基（カルボキシル基）側を加水分解する。最適pHは8付近である。pH2～3で安定で、そのまま冷所で数週間の保存が可能である。pH5以上では自己消化で失活し、カルシウムイオンで安定化される。重金属、ジイソプロピルフルオルリン酸（DFP）、トリプシン阻害剤によって阻害される。単純タンパク質からなり、ウシのトリプシンは分子量2万4000の1本鎖ポリペプチドで、等電点pH10.5のアルカリタンパク質である。223個のアミノ酸からなり、その配列順序はカナダの生化学者ウォルシュKenneth Andrew Walsh（1931―　）らによって1964年に決められた。

　反応機構に関してはもっともよく研究されている酵素の一つで、活性中心にセリン残基を含むセリンプロテアーゼの一つである。ヒスチジン残基も活性中心に存在する。精製は、トリプシノゲンとしてウシの膵臓から酸抽出し、硫酸アンモニウムで分別してpH8で結晶化し、再結晶を繰り返して精製される。

　なお、膵臓にはトリプシン阻害物質（インヒビター）も存在し、ウシでは56のアミノ酸からなる分子量6155のポリペプチドで、トリプシンを阻害するが、キモトリプシン、カリクレイン、ウロキナーゼは阻害しない。これは大麦などの穀類、大豆などの豆類、そのほかにも存在する。

［降旗千恵］

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